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1．IGSF的結(jié)構(gòu)特點 IGSF的成員均含有1～7個Ig樣功能區(qū)，第個Ig樣功能區(qū)約含100（70～110）個氨基酸殘基，功能區(qū)的二級結(jié)構(gòu)是由3～5個股反平行β折疊股各自形成兩個平行β片層的平面

elisa試劑盒 （anti-paralle β-pleated sheet）,每個反平行β折疊股由5～10個氨基酸基組成，β片層內(nèi)側(cè)的疏水性氨基酸起到穩(wěn)定Ig折疊的作用，大多數(shù)功能區(qū)內(nèi)有一個二硫鍵，垂直連接兩個β片層，形成二硫鍵的兩個半胱氨酸間有55～75個氨基酸殘基，使之成為一個球形結(jié)構(gòu)，肽鏈的這種折疊方式稱為免疫球蛋折疊（Ig fold）。

根據(jù)IGSF功能區(qū)中Ig折疊方式、兩個半胱氨酸之間氨基酸殘基的數(shù)目以及與IgV區(qū)或C區(qū)同源性的程度，IGSF功能區(qū)可分為V組、C1組和C2組。

   （1）V組：V組功能區(qū)的兩個半胱氨酸之間含65～75個氨基酸殘基，有9個反平行β折疊股，如IgH鏈和L鏈V區(qū)，TCRα、β、γ、δ鏈V區(qū)，CD4v區(qū)，CD8α、β鏈V區(qū)，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四個功能區(qū)，CEAN端*個功能區(qū)，PDGFR靠近胞膜的功能區(qū)等。

（2）C1組：又稱C組。C1組功能區(qū)二個半胱氨酸之間約含50～60個氨基酸殘基，有7個β折疊股，如IgH鏈和L鏈C區(qū)（γ、δ和α鏈的CH1～CH3或μ和ε鏈的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ鏈C區(qū)，MHc Ⅰ類分子重鏈α3功能區(qū)，β2M，MHCⅡ類分子α2和β2功能區(qū)，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能區(qū)等。醫(yī)學(xué) 全在.線提供www.med126。。ｃｏｍ

（3）C2組：又稱H組。C2組功能區(qū)的氨基酸排列的順序類似V組，但形成二硫鍵的兩個半胱氨酸之間elisa試劑盒 所含氨基酸殘基數(shù)約為50～60，有7個β折疊股，這種結(jié)構(gòu)介于V組和C1組之間，如CD3γ、δ和ε鏈，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能區(qū)，F(xiàn)cγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα鏈、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7個功能區(qū)，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能區(qū)，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。

2．IGSF功能特點 IGSF的功能是以識別為基礎(chǔ)，因此又稱為識別球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。IGSF很可能zui起源于原始的具有粘功能的基因，通過復(fù)制和突變衍生形成了識別抗原、細(xì)胞因子受體、IgFc段受體、細(xì)胞間粘附分子以及病毒受體等不同的功能區(qū)。IGSF識別的基本方式有以下幾種。

    （1）IGSF和IGSF相互識別：①同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同神經(jīng)細(xì)胞粘附分子（N-CAM）之間的相互識別，血小板內(nèi)皮細(xì)胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互識別；②異嗜性相互作用（heterophilic interaction）,如CD2與LFA-3，CD4與MHCⅡ類分子的單態(tài)部分（α2和β2），CD8與MHCⅠ類分子的單態(tài)部分（α3），poly IgR與多聚Ig,FcγRⅠ(CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）與IgG Fc 段，F(xiàn)cγRⅠ與Ige Fc段，F(xiàn)cαR（CD89）與IgA Fc段，CD28與B7/BB1（CD80）等之間的相互識別。

   （2）IGSF和結(jié)合素（integrin）相互識別：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）與LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）與VLA-4（CD49d/CD29）之間的相互作用。

   （3）IGSF和其它分子的相互識別：包括TCR識別MHCⅠ類或Ⅱ類分子與抗原復(fù)合物，細(xì)胞因子受體識細(xì)胞因子等。elisa試劑盒